A tirozináz katalízis alapú specifikus kimutatása és gátlása, valamint alkalmazásuk 2. rész

May 09, 2023

8. Tirozináz alkalmazása

Mint fontos biológiai erőforrás, a tirozináz széles körben alkalmazható a környezetmérnöki területen, és számos fontos élettani funkciót tölt be a szervezetben. Ezenkívül az immobilizálással [75], a bioszenzorokkal és más technológiákkal kombinálva a tirozináz katalitikus oxidációra, ipari szennyvíz kezelésére és vegyületek kimutatására történő alkalmazása fokozatosan a környezetvédelem és a biológiai kimutatás területén végzett kutatások fókuszába került. .

cistanche in urdu

Kattintson a Hol vásárolhatok Cistanche-ra

További információért:

david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

A vonatkozó tanulmányok szerintcistancheegy közönséges gyógynövény, amelyet "az életet meghosszabbító csodanövényként" ismernek. Fő összetevője azcisztanozid, melynek különféle hatásai vannak, mint plantioxidáns, gyulladáscsökkentő, ésaz immunrendszer működésének elősegítése. A mechanizmus a cistanche ésbőr fehérítésa cistanche antioxidáns hatásában rejlikglikozidok. Az emberi bőrben a melanint a tirozin oxidációja katalizáljatirozináz, az oxidációs reakcióhoz pedig oxigén részvétele szükséges, így a szervezetben lévő oxigénmentes gyökök a melanintermelést befolyásoló fontos tényezővé válnak. A Cistanche cisztanozidot tartalmaz, amely antioxidáns, és csökkentheti a szabad gyökök képződését a szervezetben, ígygátolja a melanin termelését.

maca ginseng cistanche

8.1. Környezetvédelem

Tyrosinase can catalyze the oxidation of mono phenolic compounds. Wada et al. [76] revealed that the rate of tyrosinase removal of substituted phenols in aqueous solutions follows the order of catechol > cresol>p-klórfenol > fenol > pmetoxifenol. A tirozináz nemcsak a fenolokat képes eltávolítani, hanem különféle szerves anyagokat, például szerves aminokat is, amelyek végül csapadékot képeznek, és könnyen feldolgozhatók. Ezért a mikroorganizmusokban lévő tirozináz felhasználható környezetmérnöki területeken, például gyárakban és kórházakban fenolt és amint tartalmazó szennyvizek lebontására és kezelésére [77]. A kezelési folyamat folyamatos feltárásával fokozatosan optimalizálták a reakciókörülményeket. Yamada et al. azt találták, hogy a tirozináz és kitozán kombinációja jobb hatással van a fenolos vegyületek eltávolítására a mesterséges szennyvízben. A tirozináz katalizálja a fenolos vegyületek oxidációját kinon-származékokká, amelyek ezt követően kemiszorbeálódnak a kitozán membránra. Egyes alkilcsoporttal szubsztituált fenolok, mint például a p-metil-fenol, p-propil-fenol, p-butil-fenol és p-klór-fenol eltávolítási aránya eléri a 93 százalékot [78]. Ha a tirozináz aminocsoportját rögzítjük a kationcserélő gyantán, az 2 óra elteltével teljesen eltávolítja a fenolt, alig gyengült aktivitással 10 ciklusos újrafelhasználáshoz [71]. A módosított nátrium-alumínium-szilikáton (NaA) és kalcium-alumínium-szilikáton (CaA) rögzítve a tirozináz többször is felhasználható anélkül, hogy az aktivitás csökkenne [79]. Továbbá a nanoanyagok és a polifenol-oxidáz által alkotott komplex hatékonyan csökkentheti a hagyományos enzimek hátrányait a szennyvízkezelésben [80].

cistanche portugal

8.2. Biológiai kimutatás

A bioszenzor, mint a biológiai detektálás egyik feltörekvő technológiája, egy analitikai eszköz, amely rögzíti az enzimeket, DNS-t, antitesteket, sejteket stb. mint molekuláris felismerő anyagokat egy vezetőn, és átalakítja a kémiai vagy termikus változásokat stb. elektromos jelekké. Érzékenysége, specifikussága, nyomtalansága, gyorsasága és pontossága miatt széles körben használják olyan területeken, mint az élelmiszeripar, a környezettechnika, az erjesztéstechnika és az orvostudomány. Wu és mtsai. [81] gyorsan kimutatta a biszfenol-A-t, nanoméretű grafént használva alap tirozináz bioszenzorként. Yang et al. [82] kifejlesztett egy új tirozin bioszenzort kitozán szénnel bevont nikkel kompozit filmen, amelyet a gyors, újrafelhasználható és jó stabilitás miatt katekol kimutatására használtak. Jiang et al. [83] rétegről rétegre történő összeszerelési technológia alkalmazásával immobilizált kapilláris tirozináz reaktort hozott létre a tirozináz inhibitorok szűrésére. Singh et al. [84] egy felületi plazmonrezonancián alapuló száloptikai bioszenzort javasolt a fenolos vegyületek vizes oldatokban való kimutatására.

_20230509135344

9. Következtetés

Mivel a tirozináz részt vesz az élelmiszerek barnulásának és depigmentációs rendellenességeinek folyamatában emberekben, a kutatók alaposan tanulmányozták a specifikus próbákat és inhibitorokat. A természetes forrásokból, például növényekből származó, hatékony vegyületek gátolhatják a tirozinázt. A tirozináz aktivitási mechanizmus kimutatására szolgáló próbák alkalmazása hatékony eszközt jelent a tirozináz aktivitási mechanizmus tanulmányozására és a tirozináz inhibitorok szűrésére. A jelenleg kifejlesztett szondákat azonban a rossz biokompatibilitás és stabilitás miatt optimalizálni kell. Ez a cikk számos természetes, félszintetikus és szintetikus inhibitort foglal össze, és tárgyalja ezeknek a vegyületeknek a tirozináz aktivitására gyakorolt ​​gátló hatásait. Az áttekintés alapján a természetes inhibitorok sokfélesége ellenére a fenol-egység továbbra is számos tirozináz-inhibitor fő része. Számos kutató tervezett megfelelő állványokat a természetes vegyületek ezen szerkezete alapján, de az újonnan kifejlesztett inhibitorok további erőfeszítéseket igényelnek a jövőben. A kémiai biológia fejlődésével egyre több szonda és inhibitor jobb biológiai tulajdonságokkal rendelkezik, ami elősegíti majd a tirozinázzal kapcsolatos kutatásainkat.

cistanche tablets benefits

Nyilatkozat a versengő érdekeltségről

A szerzők kijelentik, hogy nem áll fenn összeférhetetlenség.

Köszönetnyilvánítás

Ezt a munkát a Kínai Nemzeti Természettudományi Alapítvány (81672508, 21675085), a Jiangsu Tartományi Alapítvány a Kiváló Fiatal Tudósokért (BK20170041, BK20170042), a Tudományos és Technológiai Minisztérium Közös Kutatási Alapjai támogatták, valamint az Északnyugati Polytechnical Shaanxi Province. Egyetem (2020GXLH-Z-008, 2020GXLH-Z-023), Shaanxi Természettudományi Alapkutatási Programja (2019JM-016 programszám), Shaanxi kulcsfontosságú kutatási és fejlesztési programja (2020ZDLGY) 13-04), az Anhui Key Laboratory of Tobacco Chemistry Nyílt Kutatási Alapja (20181140), Kína-Svédország Közös Mobilitási Projekt (51811530018) és Fundamental Research Funds for the Central Universitys.

Hivatkozások

[1] SY Seo, VK Sharma, N. Sharma, Mushroom tyrosinase: legutóbbi kilátások, J. Agric. Food Chem. 51 (2003) 2837e2853.

[2] R. Halaban, RS Patton, E. Cheng és munkatársai, A melanomasejtek abnormális savasodása tirozináz-retenciót indukál a korai szekréciós útvonalon, J. Biol. Chem. 277 (2002) 14821e14828.

[3] HS Raper, Az aerob oxidázok, Physiol. Rev. 8 (1928) 245e282.

[4] HS Mason, Oxidasas, Annu. Rev. 34 (1965) 595e634.

[5] KU Schallreuter, S. Kothari, B. Chavan és munkatársai, Regulation of melanogenesis controversies and new concepts, Exp. Dermatol. 17 (2008) 395e404.

[6] CJ Cooksey, PJ Garratt, EJ Land és munkatársai, A tirozináz autoaktivációs kinetikájáért felelős katolikus köztes szubsztrát közvetett képződésének bizonyítéka, J. Biol. Chem. 272 (1997) 26226e26235.

[7] TS Chang, A tirozináz inhibitorok frissített áttekintése, Int. J. Mol. Sci. 10 (2009) 2440e2475.

[8] M. Funayama, H. Arakawa, R. Yamamoto és munkatársai, Effects of ae and arbutin on the activity of tirozinase from mushroom and mouse melanoma, Biosci. Biotechnol. Biochem. 59, 143-144 (1995).

[9] M. Van Gastel, L. Bubacco, EJJ Groenen és munkatársai, EPR vizsgálat a Streptomyces antibioticus tirozináz kétmagvú aktív rézhelyéről, FEBS Lett. 474 (2000) 228e232.

[10] Y. Matoba, N. Bando, K. Oda és munkatársai, A molekuláris mechanizmus réz transzportjához a tirozinázhoz, amelyet metallochaperon, caddy protein segít, J. Biol. Chem. 286 (2011) 30219e30231.

[11] Washington, J. Maxwell, J. Stevenson és munkatársai, 2eaminofenol tirozináz-katalizált oxidatív ciklokondenzációjának mechanikai vizsgálatai 2eaminofenoxazin3eonná, Arch. Biochem. Biophys. 557-578 (2015) 24e34.

[12] C. Olivares, F. Solano, Új betekintés a tirozináz és rokon fehérjék aktív hely szerkezetébe és katalitikus mechanizmusába, Pigment Cell Melanoma Res 22 (2009) 750e760.

[13] LG Fenoll, JN RodríguezeLopez, F. GarcíaeSevilla és munkatársai, A gomba tirozináz hatásmechanizmusának elemzése és értelmezése monofenolokon és difenolokon, amelyek nagyon instabil oekvinonokat generálnak, Biochim. Biophys. Acta 1548 (2001) 1e22.

[14] M. Fairhead, L. Th€ onyeMeyer, Bakteriális tirozinázok: régi enzimek, amelyek új jelentőséget kapnak a biotechnológiában, N. Biotech. 29 (2012) 183e191.

[15] AM McMahon, EM Doyle, S. Brooks és munkatársai, A Pseudomonas putida F6 talajbaktériumban együtt élő tirozináz és lakkáz biokémiai jellemzése, Enzym. Microb. Technol. 40 (2007) 1435e1441.

[16] K. Min, GW Park, YJ Yoo és munkatársai, A Bioresour, a sokoldalú tirozináz biotechnológiai alkalmazásainak perspektívája. Technol. 289 (2019) 121730.

[17] M. Rolff, J. Schottenheim, H. Decker és munkatársai, Tirozináz modellek CoppereO2 reaktivitása külső monofenol szubsztrátokkal szemben: molekuláris mechanizmus és összehasonlítás az enzimmel, Chem. Soc. Rev. 40 (2011) 4077e4098.

[18] SM Marino, S. Fogal, M. Bisaglia és munkatársai, Investigation of Streptomyces antibiotikumok tirozináz reaktivitása klorofenolokkal szemben, Arch. Biochem. Biophys. 505 (2011) 67e74.

[19] JW Park, J. Dec, JE Kim és mtsai., Dehalogenation of xenobiotics as a következménye, hogy kötődnek humuszos anyagokhoz, Arch. Environ. Contam. Toxicol. 38 (2000) 405e410.

[20] M. Funatsu, T. Inaba, Studies on tyrosinase in the house legy, Agric. Biol. Chem. 26 (1962) 535e540.

[21] WC Zimmerman, RA Blanchette, TA Burnes és munkatársai, Melanin and perithecial development in ophiostoma piliform, Mycologia 87 (1995) 857e863.

[22] M. Goto, KC Sato, Matsumura, D. Sawamura és munkatársai, Tirozináz génelemzés oculocutan albinismusban szenvedő japán betegeknél, J. Dermatol. Sci. 35 (2004) 215e220.

[23] FNJ Gauillard, F. Richard, Forget Gauillard és munkatársai, New spectrophotometric assay for polyphenol oxidase activity, Anal. Biochem. 215 (1993) 59-65.

[24] D. Li, R. Gill, R. Freeman és munkatársai, Probing of enzimreactions by the biokatalystein-duced asszociáció vagy disszociáció redox jelölések kapcsolva egyrétegű funkcionalizált elektródákhoz, Chem. Commun. (2006) 5027e5029.

[25] R. Baron, M. Zayats, I. Willner, Dopaminee, L-DOPAe, adrenalin és noradrenalin által indukált Au nanorészecskék növekedése: vizsgálatok neurotranszmitterek és tirozináz aktivitás kimutatására, Anal. Chem. 77 (2005) 1566e1571.

[26] R. Freeman, J. Elbaz, R. Gill és munkatársai, Analysis of Dopamine and tyrosinase activity on ion-sensitive field-effect tranzistor (ISFET) devices, Chemistry 13 (2007) 7288e7293.

[27] HB Yildiz, R. Freeman, R. Gill és munkatársai, A tirozináz aktivitás elektrokémiai, fotoelektrokémiai és piezoelektromos analízise funkcionalizált nanorészecskékkel, Anal. Chem. 80 (2008) 2811e2816.

[28] R. Gill, R. Freeman, JP Xu és munkatársai, Probing biokatalytic transformations with CdSeeZnS QDs, J. Am. Chem. Soc. 128 (2006) 15376e15377.

[29] X. Feng, F. Feng, M. Yu és munkatársai, Synthesis of a new water oldible oligo (fenilén-vinilén), amely egy tirozin részt tartalmaz a tirozináz aktivitás kimutatására, Org. Lett. 10 (2008) 5369e5372.

[30] X. Li, W. Shi, S. Chen és munkatársai, A közeli infravörös fluoreszcens szonda a tirozináz aktivitás monitorozására, Chem. Commun. 46 (2010) 2560e2562.

[31] T.-I. Kim, J. Park, S. Park és munkatársai: Tirozináz aktivitás vizualizálása melanoma sejtekben BODIPYe-alapú fluoreszcens próbával, Chem. Commun. 47 (2011) 12640e12642.

[32] HMI Osborn, NAO Williams, Tirozináz labilis védőcsoportok fejlesztése aminokhoz, Org. Lett. 6 (2004) 3111e3113.

[33] S. Yan, R. Huang, C. Wang és munkatársai, A kétfoton flfluoreszcens próba a tirozináz aktivitás intracelluláris kimutatására, Chem. Asian J. 7 (2012) 2782e2785.

[34] C. Wang, S. Yan, R. Huang és munkatársai, A turned fluorescent probe for detection of tirozinase, Analyst 138 (2013) 2825e2828.

[35] Z. Li, YF Wang, X. Zhang és munkatársai, A tirozináz triggerelt oxidatív reakción alapuló "Turneon" fluoreszcens szonda élő melanomasejtek képalkotásához, Sensor. Működtető. B Chem. 242 (2017) 189e194.

[36] C. Zhan, J. Cheng, B. Li és munkatársai, Fluoreszcens szonda a melanoma és metasztázisainak korai kimutatására a tirozináz aktivitás specifikus leképezésével egérmodellben, Anal. Chem. 90 (2018) 8807e8815.

[37] J. Zhou, W. Shi, L. Li és munkatársai, Detection of tirozinase distribution from melanosomes to lysosomes and its upregulation under psoralen/ultraviolet a melanosomeetaging tyrosinase flufluorescent probe, Anal. Chem. 88 (2016) 4557e4564.

[38] X. Wu, L. Li, W. Shi és munkatársai, Neare Infrared fluoreszcens próba új felismerő csoporttal a tirozináz aktivitás specifikus kimutatására: tervezés, szintézis és alkalmazás élő sejtekben és zebrahalban, Angew. Chem. Int. Szerk. Engl. 55 (2016) 14728e14732.

[39] X. Wu, X. Li, H. Li és munkatársai, Egy rendkívül érzékeny és szelektív FL fluoreszcencia próba gyakran intracelluláris endogén tirozináz aktivitás kimutatására, Chem. Commun. 53 (2017) 2443e2446.

[40] H. Li, W. Liu, F. Zhang és munkatársai, Fenilboronsav pinacol-észter hidroxilezésén alapuló, rendkívül szelektív flfluoreszcens próba a tirozináz sejtekben kimutatására, Anal. Chem. 90 (2018) 855e858.

[41] S. Hu, T. Wang, J. Zou és munkatársai, egy erősen kemoszelektív fluoreszcens szonda a tirozináz kimutatására élő sejtekben és a zebrahal modell, Sensor. Működtető. B Chem. 283 (2019) 873e880.

[42] J. Zhang, Z. Li, X. Tian és munkatársai, Egy új, vízoldható közeli infravörös fluoreszcens próba a tirozináz specifikus monitorozására és az egérmodellben való alkalmazásra, Chem. Commun. 55 (2019) 9463e9466.

[43] J. Singh Sidhu, A. Singh, N. Garg és munkatársai, Egy rendkívül szelektív naftalimid-alapú ratiometriás fluoreszcens szonda a tirozináz felismerésére és a celluláris képalkotásra, Analyst 143 (2018) 4476e4483.

[44] MH Lee, JS Kim, JL Sessler, Kis molekula alapú ratiometriás FL fluoreszcens próbák kationokhoz, anionokhoz és biomolekulákhoz, Chem. Soc. Rev. 44 (2015) 4185e4191.

[45] Q. Li, C. Yan, J. Zhang és munkatársai, Ratiometrikus és világító közeli infravörös fluoreszcens DCMe-alapú szonda az endogén tirozináz aktivitás valós idejű monitorozására, Dyes Pigments 162 (2019) 802e807.

[46] P. Zhang, S. Li, C. Fu és munkatársai, Kolorimetriás és közeli infravörös ratiometriás flfluoreszcens szonda az endogén tirozináz aktivitás meghatározásához cianin aggregáció alapján, Analyst 144 (2019) 5472e5478.

[47] C. Honisch, A. Osto, A. Dupas de Matos és munkatársai, Isolation of a tirozinase inhibitor from éretlen szőlőlé: spektrofotometriás vizsgálat, Food Chem. 305 (2020) 125506.

[48] ​​J. Chen, Q. Li, Y. Ye és munkatársai, Phloretin as a substrát és inhibitor of tyrosinase: inhibitory activity andmekanismi, Spectrochim. Acta Mol. Biomol. Spectrosc. 226 (2020) 117642.

[49] TM Menezes, SMV de Almeida, RO de Moura és munkatársai, Spiroeacridine inhibitoring tyrozinase enzim: kinetic, protein-ligand interaction and molecular docking studies, Int. J. Biol. Macromol. 122 (2019) 289e297.

[50] L. Ye, Y. Liu, X. Ju, Research progress of tirozinase inhibitors, Chem. Bioeng. 30 (2013) 14e20.

[51] S. Zolghadri, A. Bahrami, MT Hassan Khan és munkatársai, A tirozinase inhibitors átfogó áttekintése, J. Enzym. Inhib. Med. Chem. 34 (2019) 279e309.

[52] FS S¸ enol, I. Orhan, G. Yilmaz és munkatársai, Acetilkolinészteráz, butirilkolinészteráz és tirozináz gátlási vizsgálatok és 33 Törökországból származó Scutellaria L. taxon antioxidáns aktivitása, Food Chem. Toxicol. 48 (2010) 781e788.

[53] ME Chiari, MB Joray, G. Ruiz és munkatársai, Közép-Argentínából származó őshonos növények tirozináz inhibitor aktivitása: hatóanyag izolálása Lithrea molleoidesből, Food Chem. 120 (2010) 10e14.

[54] K. Saeio, S. Yotsawimonwat, S. Anuchapreeda és munkatársai, Ehető növény erős antitirozináz esszenciális olajának mikroemulziójának fejlesztése, Drug Discov. Ott. 5 (2011) 246e252.

[55] NY Kim, HS Kwon, HY Lee, Az Agastache rugosa Kuntze tirozináz és melanogenezis gátlása tejsavbaktériumok fermentációjával, J. Cosmet. Dermatol. 16 (2017) 407e415.

[56] Y. Bi, F. Song, Z. Liu, A természetes tirozináz inhibitorok típusaival és a tirozinázt gátló hatásaival kapcsolatos kutatási eredmények, Journal of Jilin University (Medicine Edition) 40 (2014) 454e459.

[57] JB Harborne, CA Williams, Advances in flavonoid research since 1992, Phytochemistry 55 (2000) 481e504.

[58] O. Nerya, J. Vaya, R. Musa és munkatársai, Glabrene and isoliquiritigenin as tirozinase inhibitors from édesgyökérből, J. Agric. Food Chem. 51 (2003) 1201e1207.

[59] I. Kubo, KH Ikuyo, Flavonols from the sáfrányvirág: tirozináz inhibitor aktivitás és gátlási mechanizmus, J. Agric. Food Chem. 47 (1999) 4121e4125.

[60] I. Kubo, I. KinsteHori, SK Chaudhuri és munkatársai, A Heterotheca flavonoljai közé tartozik a tirozináz gátló aktivitás és szerkezeti kritériumok, Bioorg. Med. Chem. 8 (2000) 1749e1755.

[62] T. Masuda, D. Yamashita, Y. Takeda és munkatársai, Tirozináz inhibitorok szűrése tengerparti növények kivonatai között és erős inhibitorok azonosítása a Garcinia subelliptica-ból, Biosci. Biotechnol. Biochem. 69 (2005) 197e201.

[63] C. Liang, JH Lim, SH Kim és munkatársai, Dioscin: a Smilax China gyökereiből származó szinergetikus tirozináz inhibitor, Food Chem. 134 (2012) 1146e1148.

[64] M. Miyazawa, N. Tamura, Tirozináz aktivitást gátló vegyület a Polygonum hydropiper L. (Benitade) hajtásából, Biol. Pharm. Bika. 30 (2007) 595e597.

[65] MB Alam, VK Bajpai, JI Lee és munkatársai, A melanogenezis gátlása a Scolopendrából származó cineol által támogatja a mutilanst a MAPeKinase által közvetített MITF leszabályozásán és a tirozináz proteaszómális lebontásán keresztül, Sci. Rep. 7 (2017) 45858.

[66] MB Alam, A. Ahmed, MA Motin és munkatársai, Nymphaea nuchal (Burm. f) virágkivonat melanogenezisének csillapítása a cAMP/CREB/MAPK-ok/MITF szabályozásán és a tirozináz proteaszómális lebontásán keresztül, Sci. Rep. 8 (2018) 1e14.

[67] K. Nanok, S. Sansenya, a-glükozidáz, a-amiláz és tirozináz gátló potenciál a kapszaicin és dihidrokapszaicin, J. Food Biochem. 44 (2020) 1e10.

[68] Y. Yang, X. Sun, H. Ni és munkatársai, A kamélia pollenből származó koffein tirozináz gátló aktivitásának azonosítása és jellemzése, J. Agric. Food Chem. 67 (2019) 12741e12751.

[69] K. Hałdys, W. Goldman, M. Jewginski és munkatársai, Halogenated aromatic thiosemicarbazones as potent inhibitors of tyrozinase and melanogenesis, Bioorg. Chem. 94 (2019) 103419.

[70] X. Dong, S. Wang, L. Xu és munkatársai, Inhibitory mechanizmus of Penicillin V on mushroom tyrosinase, Mol. Biol. Rep. 47 (2020).

[71] H. Raza, MA Abbasi, AzizeureRehman és munkatársai, Ne(szubsztituált fenil)e4e{(4e[(E)e3efenil-2epropenil]e 1epiperazinil}-butánamidok szintézise, ​​molekuláris dokkolás, dinamikus szimulációk, kinetikai mechanizmus, citotoxicitás értékelése és melanin inhibitorok: in vitro, in vivo és in silico megközelítések, Bioorg. Chem. 47 (2020) 103445.


További információ: david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

Akár ez is tetszhet